В последние годы выявлен ряд новых функций незаменимых аминокислот с алифатическими разветвлёнными цепями (АРЦ) при различных состояниях организма у животных и человека. Эти аминокислоты участвуют в регуляции метаболизма не только белков, но также липидов и углеводов, поддерживают здоровье молочных желез и кишечника, повышают качество молока и помогают в ранней имплантации и развитии эмбрионов. АРЦ (особенно лейцин) повышают синтез белков, и в настоящее время они рассматриваются как кормовые добавки для улучшения мясной продуктивности и качества мяса при выращивании и откорме свиней. Основные разделы обзора: метаболические функции лейцина, изолейцина и валина; метаболизм АРЦ; функции АРЦ как сигнальных молекул; значение АРЦ в питании животных. Новые аспекты метаболических и регуляторных функций АРЦ включают в себя ряд закономерностей: 1) недостаточный или чрезмерный уровень их в рационе усиливает липолиз; 2) эти аминокислоты, особенно изолейцин, играют важную роль в утилизации глюкозы за счет активации транспортёров глюкозы в кишечнике и мышцах; 3) эти аминокислоты усиливают развитие кишечника, транспорт аминокислот в кишечнике и производство муцина; 4) лейцин, изолейцин и валин участвуют в регуляции врождённых и адаптивных иммунных ответов. В ближайшей перспективе использование высокопроизводительной функциональной геномики, метаболомики и протеомики позволит в большей мере раскрыть функции АРЦ в экспрессии генов, синтезе белков и регуляции метаболизма.
Предпросмотр статьи
Идентификаторы и классификаторы
- SCI
- Биология
Cвободные аминокислоты и их производные входят в ряд универсальных природных регуляторов и эндогенных модификаторов биологических реакций, поскольку их уровни являются важнейшими регулирующими факторами в процессах биосинтеза белка и высокоактивных биологических субстанций (медиаторы, гормоны), в формировании основных метаболических потоков и функционального состояния органов и систем (Шейбак, 2014).
Если у вас возникли вопросы или появились предложения по содержанию статьи, пожалуйста, направляйте их в рамках данной темы.
Список литературы
1. Еримбетов К.Т., Обвинцева О.В., Соловьева А.Г., Федорова А.В., Земляной Р.А. Сигнальные пути и факторы регуляции синтеза и распада белков в скелетных мышцах (обзор). // Проблемы биологии продуктивных животных. 2020. № 1. С. 24-33.
2. Обвинцева О.В., Еримбетов К.Т., Михайлов В.В. Потребность поросят в аминокислотах с разветвлёнными боковыми цепями в зависимости от состава рациона. // Проблемы биологии продуктивных животных. 2020. № 3. С. 89- 97.
3. Попова Т.С., Шестапалов А.Е., Тамазашвили Т.Ш., Лейдерман И.Н. Нутритивная поддержка больных в критических состояниях. М.: Издат. дом “М-Вести”, 2002. 320 с.
4. Шейбак В.М. Лейцин, изолейцин, валин: биохимические основы разработки новых лекарственных средств. Гродно: ГрГМУ, 2014. 244 с.
5. Шейбак В.М. Мацюк Я.Р. Жмакин А.И. Андреев В.П. Низкомолекулярные биорегуляторы: лейцин. // Труды Гродн. Госмедуниверситета. Гродно. 2003. С. 68-70.
6. Шейбак В.М. Регуляция и патофизиологическое значение метаболизма аминокислот с разветвленной углеводородной цепью. // Здравоохранение. 1999. № 6. С. 25-27.
7. Abdalla S.A.S., Elfaghi R. A perspective on interaction between lipid and branched chain amino acids (BCAA) in developing insulin resistance. // Medicine. 2014. Vol. 1. P. 8-12.
8. Brennan S.C., Davies T.S., Schepelmann M., Riccardi D. Emerging roles of the extracellular calcium-sensing receptor in nutrient sensing: control of taste modulation and intestinal hormone secretion. // Br. J. Nutr. 2014. Vol. 111. S16-S22. DOI: 10.1017/S0007114513002250
9. Baquet A., Lavoinne A., Hue L. Comparison of the effects of various amino acids on glycogen synthesis, lipogenesis, and ketogenesis in isolated rat hepatocytes. // Biochem. J. 1991. Vol. 273. P. 57-62.
10. Block K.P., Aftring R.P., Buse M.G. Regulation of rat liver branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase activity by meal frequency and dietary protein. // J. Nutr. 1990. Vol. 120. P. 793-799.
11. Bloomgarden Z. Diabetes and branched-chain amino acids: What is the link? // J Diabetes. 2018. Vol. 10. No. 5. P. 350-352. DOI: 10.1111/1753-0407.12645
12. Cemin H.S., Tokach M.D., Woodworth J.C., Dritz S.S., DeRouchey J.M., Goodband R.D. Branched-chain amino acid interactions in growing pig diets. //Transl. Anim. Sci. 2019. Vol. 3. No.4. P. 1246-1253. DOI: 10.1093/tas/txz087
13. Cummings D.E., Overduin J. Gastrointestinal regulation of food intake. // J. Clin. Invest. 2007. Vol. 117. P.13-23. DOI: 10.1172/JCI30227
14. Columbus D.A., Fiorotto M.L., Davis T.A. Leucine is a major regulator of muscle protein synthesis in neonates. // Amino Acids. 2015. Vol. 47. No. 2. P. 259-270. DOI: 10.1007/s00726-014-1866-0
15. Columbus D.A., Steinhoff-Wagner J., Suryawan A., Nguyen H.V., Hernandez-Garcia A., Fiorotto M.L., Davis T.A. Impact of prolonged leucine supplementation on protein synthesis and lean growth in neonatal pigs. //Am. J. Physiol. Endocrinol. Metabol. 2015. Vol. 309. P. 601-610.
16. Chotechuang N., Azzout-Marniche D., Bos C. mTOR, AMPK, and GCN2 coordinate the adaptation of hepatic energy metabolic pathways in response to protein intake in the rat. // Am. J. Physiol. Endocr. Metab. 2009. Vol. 297. P. 1313-1323.
17. Duan Y.H., Zeng L.M., Li F.N., Kong X.F., Xu K., Guo Q.P., Wang W.L., Zhang L.Y. β-hydroxy-β-methyl butyrate promotes leucine metabolism and improves muscle fibre composition in growing pigs. // J. Anim. Physiol. Anim. Nutr. (Berl). 2018. Vol. 102. No. 5. P. 1328-1339. DOI: 10.1111/jpn.12957
18. Duan Y., Li F., Li Y., Tang Y., Kong X., Feng Z., Anthony T.G., Watford M., Hou Y., Wu G., Yin Y. The role of leucine and its metabolites in protein and energy metabolism. // Amino Acids. 2016. Vol. 48. P. 41-51.
19. Davis T.A., Fiorotto M.L., Suryawan A. Bolus vs. continuous feeding to optimize anabolism in neonates. // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metabol. Care. 2015. Vol. 18. P. 102-108.
20. Davis T.A., Suryawan A., Orellana R.A., Fiorotto M.L., Burrin D.G. Amino acids and insulin are regulators of muscle protein synthesis in neonatal pigs. // Animal. 2010. Vol. 4. P. 1790-1796. DOI: 10.1017/S1751731110000984
21. Davis T.A., Suryawan A., Orellana R.A., Nguyen H.V., Fiorotto M.L. Postnatal ontogeny of skeletal muscle protein synthesis in pigs. // J. Anim. Sci. 2008. Vol. 86. P. E13-18.
22. Erimbetov K.T., Obvintseva O.V., Fedorova A.V., Zemlyanoy R.A., Solovieva A.G. Phenotypic regulation of animal skeletal muscle protein metabolism. // Ukrain. J. Ecol. 2019. Т. 9. No 4. P. 651-656. DOI: 10.15421/2019_804
23. Freund H., Yoshimura N., Lunetta L., Fischer J. The role of the branched-chain amino acids in decreasing muscle catabolism in vivo. // Surgery. 1978. Vol. 83. P. 611-618.
24. Figueroa J. L., Lewis A. J., Miller P. S., Fischer R. L., Diedrichsen R. M. Growth, carcass traits, and plasma amino acid concentrations of gilts fed low-protein diets supplemented with amino acids including histidine, isoleucine, and valine. // J. Аnim. Sci. 2003. Vol. 81. P. 1529-1537. 10.2527/2003.8161529 x. DOI: 10.2527/2003.8161529x
25. Gannon N.P., Schnuck J.K., Vaughan R.A. BCAA Metabolism and Insulin Sensitivity - Dysregulated by Metabolic Status? // Mol. Nutr. Food Res. 2018. Vol. 62. No. 6. e1700756. DOI: 10.1002/mnfr.201700756
26. Goodman C.A., Mayhew D.L., Hornberger T.A. Recent progress toward understanding the molecular mechanisms that regulate skeletal muscle mass. // Cell Signal. 2011. Vol. 23. P. 1896-1906.
27. Herman M.A., Peroni O.D., Kahn B.B. Adipose-specific overexpression of Glut-4 causes hypoglycemia by altering branched chain amino acid metabolism. // Diabetes. 2006. Vol. 55. P. 311.
28. Holeček M. The role of skeletal muscle in the pathogenesis of altered concentrations of branched-chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine) in liver cirrhosis, diabetes, and other diseases. // Physiol. Res. 2021. Vol. 70. No 3. P. 293-305. DOI: 10.33549/physiolres.934648
29. Holeček M. Why are branched-chain amino acids increased in starvation and diabetes? // Nutrients. 2020. Vol. 12. No 10. P. 3087-3095. DOI: 10.3390/nu12103087
30. Holeček M. Branched-chain amino acids in health and disease: metabolism, alterations in blood plasma, and as supplements. // Nutr. Metab. (Lond). 2018. Vol. 15. P. 15-33. DOI: 10.1186/s12986-018-0271-1
31. Holeček M. Branched-chain amino acids and branched-chain keto acids in hyperammonemic states: metabolism and as supplements. // Metabolites. 2020. Vol.10. No 8. P. 324. DOI: 10.3390/metabo10080324
32. Hedden M.P., Buse M.G. General stimulation of muscle protein synthesis by branched chain amino acids in vitro. // Exp. Biol. Med. 1979. Vol. 160. P. 410-415. DOI: 10.3181/00379727-160-40460
33. Jewell J.L., Russell R.C., Guan K.L. Amino acid signalling upstream of mTOR. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2013. Vol. 14. P. 133-139. DOI: 10.1038/nrm3522
34. Kwon W.B., Touchette K.J., Simongiovanni A., Syriopoulos K., Wessels A., Stein H.H. Excess dietary leucine in diets for growing pigs reduces growth performance, biological value of protein, protein retention, and serotonin synthesis. // J. Anim Sci. 2019. Vol. 97. No.10. P.4282-4292. DOI: 10.1093/jas/skz259
35. Kwon W.B., Soto J.A., Stein H.H. Effects on nitrogen balance and metabolism of branched-chain amino acids by growing pigs of supplementing isoleucine and valine to diets with adequate or excess concentrations of dietary leucine. // J. Anim. Sci. 2020. Vol. 98. No.11. skaa346. org/. DOI: 10.1093/jas/skaa346
36. Kainulainen H., Hulmi J.J., Kujala U.M. Potential role of branched-chain amino acid catabolism in regulating fat oxidation. // Exerc. Sport Sci. Rev. 2013. Vol. 41. P. 194-200. DOI: 10.1097/JES.0b013e3182a4e6b6
37. Laufenberg L.J., Pruznak A.M., Navaratnarajah M., Lang C.H. Sepsis-induced changes in amino acid transporters and leucine signaling via mTOR in skeletal muscle. //Amino Acids. 2014. Vol. 46. P. 2787-2798.
38. Lee J., Vijayakumar A., White P.J., Xu Y., Ilkayeva O., Lynch C.J., Newgard C.B., Kahn B.B. BCAA supplementation in mice with diet-induced obesity alters the metabolome without impairing glucose homeostasis. // Endocrinology. 2021. Vol. 162. No. 7: bqab062. DOI: 10.1210/endocr/bqab062
39. Layman D.K., Evans E., Baum J.I. Dietary protein and exercise have additive effects on body composition during weight loss in adult women. // J. Nutr. 2005. Vol. 135. P. 1903-1910.
40. Lei J., Feng D., Zhang Y., Dahanayaka S., Li X., Yao K. Regulation of leucine catabolism by metabolic fuels in mammary epithelial cells. // Amino Acids. 2012. Vol. 43. P. 2179-2189. DOI: 10.1007/s00726-012-1302-2
41. Li P., Knabe D.A., Kim S.W., Lynch C.J., Hutson S.M., Wu G. Lactating porcine mammary tissue catabolizes branched-chain amino acids for glutamine and aspartate synthesis. // J. Nutr. 2009. Vol. 139. P. 1502-1509. DOI: 10.3945/jn.109.105957
42. Li Y.H., Li F.N., Duan Y.H., Guo Q.P., Wen C.Y., Wang W.L., Huang X.G., Yin Y.L. Low-protein diet improves meat quality of growing and finishing pigs through changing lipid metabolism, fiber characteristics, and free amino acid profile of the muscle. // J. Anim. Sci. 2018. Vol. 96. No. 8. P. 3221-3232.
43. Lynch C.J., Adams S.H. Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance. // Nat. Rev. Endocrinol. 2014. Vol. 10. P. 723-736. DOI: 10.1038/nrendo.2014.171
44. Monirujjaman Md., Ferdouse A. Metabolic and physiological roles of branched-chain amino acids. // Mol. Biol. 2014. Vol. 6. P. 66-72. org/. DOI: 10.1155/2014/364976
45. Manjarín R., Columbus D.A., Suryawan A., Nguyen H.V., Hernandez-García A.D., Nguyet-Minh Hoang N-M., Marta L. Fiorotto M.L., Davis T. Leucine supplementation of a chronically restricted protein and energy diet enhances mTOR pathway activation but not muscle protein synthesis in neonatal pigs. // Amino Acids. 2016. Vol. 48. No. 1. P. 257-267. DOI: 10.1007/s00726-015-2078-y
46. Mann G., Mora S., Madu G., Adegoke O.A.J. Branched-chain amino acids: catabolism in skeletal muscle and implications for muscle and whole-body metabolism. // Front Physiol. 2021. Vol. 12. P. 702-826. DOI: 10.3389/fphys.2021.702826
47. Meijer A.J. Amino acid regulation of autophagosome formation. // Meth. Mol. Biol. 2008. Vol. 445. P. 89-109.
48. Nie C., He T., Zhang W., Zhang G., Ma X. Branched chain amino acids: beyond nutrition metabolism. // Int. J. Mol. Sci. 2018. Vol. 19. No. 4. P. 954. DOI: 10.3390/ijms19040954
49. Nishimura J., Masaki T., Arakawa M., Seike M., Yoshimatsu H. Isoleucine prevents the accumulation of tissue triglycerides and upregulates the expression of PPARα and uncoupling protein in diet-induced obese mice. // J. Nutr. 2010. Vol. 140. P. 496-500. DOI: 10.3945/jn.109.108977
50. Nair K.S., Short K.R. Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids. // J. Nutr. 2005. Vol. 135. P. 1547-1552.
51. Newgard C.B., An J., Bain J.R., Muehlbauer M.J., Stevens R.D., Lien L.F. A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance. // Cell Metab. 2009. Vol. 9. P. 311-326. DOI: 10.1016/j.cmet.2009.02.002
52. Negro M., Giardina S., Marzani B., Marzatico F. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects muscle recovery and the immune system. // J. Sports Med. Phys. Fitness. 2008. Vol. 48. P. 347-351.
53. O’Connor P.M., Kimball S.R., Suryawan A., Bush J.A., Nguyen H.V., Jefferson L.S., Davis T.A. Regulation of translation initiation by insulin and amino acids in skeletal muscle of neonatal pigs. // Am. J. Physiol. Endocr. Metabol. 2003. Vol. 285. P. 40-53.
54. Rudar M., Columbus D.A., Steinhoff-Wagner J., Suryawan A., Nguyen H. V., Fleischmann R., Davis T. A., Fiorotto M. L. Leucine supplementation does not restore diminished skeletal muscle satellite cell abundance and myonuclear accretion when protein intake is limiting in neonatal pigs. // J. Nutr. 2020. Vol. 150. P. 22-30. DOI: 10.1093/jn/nxz216
55. Ryan K.K., Seeley R.J. Food as a hormone/// Science. 2013. Vol. 339. P. 918-926. DOI: 10.1126/science.1234062
56. Riazi R., Wykes L.J., Ball R.O. The total branched chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-[1-13C]phenylalanine. // J. Nutr. 2003. Vol. 133. P. 1383-1389.
57. Rozengurt E, Sternini C. Taste receptor signaling in the mammalian gut. // Curr. Opin Pharmacol. 2007. Vol. 7. P. 557-562. DOI: 10.1016/j.coph.2007.10.002
58. Saha A.K., Xu X.J., Lawson E. Downregulation of AMPK accompanies leucine- and glucose-induced increases in protein synthesis and insulin resistance in rat skeletal muscle. // Diabetes. 2010. Vol. 59. No 10. P. 2426-2434.
59. Tato I., Bartrons R., Ventura F., Rosa J.L. Amino acids activate mammalian target of rapamycin complex 2 (mTORC2) via PI3K/Akt signaling. // J. Biol. Chem. 2011. Vol. 286. P. 6128-6142. DOI: 10.1074/jbc.M110.166991
60. Tanti J.F., Jager J. Cellular mechanisms of insulin resistance: role of stress-regulated serine kinases and insulin receptor substrates (IRS) serine phosphorylation. // Curr. Opin Pharmacol. 2009. Vol. 9. P. 753-762. DOI: 10.1016/j.coph.2009.07.004
61. Teodoro G.F.R., Vianna D., Torres-Leal F.L., Pantaleão L.C., Matos-Neto E.M., Donato J. // J. Nutr. 2012. Vol. 142. P. 924-930. DOI: 10.3945/jn.111.146266
62. Wijekoon E.P., Skinner C., Brosnan M.E. Amino acid metabolism in the Zucker diabetic fatty rat: effects of insulin resistance and of type 2 diabetes. // Can. J. Physiol. Pharm. 2004. Vol. 82. P. 506-514.
63. Wu G. Functional amino acids in nutrition and health. // Amino Acids. 2013. Vol. 45. P. 407-411. DOI: 10.1007/s00726-013-1500-6
64. You J.S., Anderson G.B., Dooley M.S., Hornberger T.A. The role of mTOR signaling in the regulation of protein synthesis and muscle mass during immobilization in mice // Disease models & mechanisms. 2015. Vol. 8. P. 1059-1069.
65. Zhang S., Zeng X., Ren M., Mao X., Qiao S. Novel metabolic and physiological functions of branched chain amino acids: a review. // J. Anim. Sci. Biotechnol. 2017. Vol. 8. P. 10-20. DOI: 10.1186/s40104-016-0139-z
66. Zhang Q., Hou Y., Bazer F.W., He W., Posey E.A., Wu G. Amino acids in swine nutrition and production. // Adv. Exp. Med. Biol. 2021. Vol. 1285. P. 81-107. DOI: 10.1007/978-3-030-54462-1_6
67. Zhao Y., Hawes J., Popov K.M. Site-directed mutagenesis of phosphorylation sites of the branched chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex. // J. Biol. Chem. 1994. 269. P. 18583-18587.
68. Zheng L., Wei H., He P., Zhao S., Xiang Q., Pang J., Peng J. Effects of supplementation of branched-chain amino acids to reduced-protein diet on skeletal muscle protein synthesis and degradation in the fed and fasted states in a piglet model. // Nutrients. 2016. Vol. 9. No 1. P. 17-25. 10.3390/nu9010017 (a). DOI: 10.3390/nu9010017(a)
69. Zheng L., Wei H., Cheng C., Xiang Q., Pang J., Peng J. Supplementation of branched-chain amino acids to a reduced-protein diet improves growth performance in piglets: involvement of increased feed intake and direct muscle growth-promoting effect. // Br. J. Nutr. 2016. Vol. 115. No 12. P. 2236-2245. 10.1017/S0007114516000842. (b). DOI: 10.1017/S0007114516000842.(b)
70. Zheng L., Wei H., Cheng C., Xiang Q., Pang J., Peng J. Supplementation of branched-chain amino acids to a reduced-protein diet improves growth performance in piglets: involvement of increased feed intake and direct muscle growth-promoting effect // Br. J. Nutr. 2016. Vol. 115. No 12. - P. 2236-2245. 10.1017/S0007114516000842. (b). DOI: 10.1017/S0007114516000842.(b)
71. Еримбетов К.Т., Обвинцева О.В., Соловьева А.Г., Федорова А.В., Земляной Р.А. Сигнальные пути и факторы регуляции синтеза и распада белков в скелетных мышцах (обзор). // Проблемы биологии продуктивных животных. 2020. № 1. С. 24-33.
72. Обвинцева О.В., Еримбетов К.Т., Михайлов В.В. Потребность поросят в аминокислотах с разветвлёнными боковыми цепями в зависимости от состава рациона. // Проблемы биологии продуктивных животных. 2020. № 3. С. 89- 97
73. Попова Т.С., Шестапалов А.Е., Тамазашвили Т.Ш., Лейдерман И.Н. Нутритивная поддержка больных в критических состояниях. М.: Издат. дом “М-Вести”, 2002. 320 с.
74. Шейбак В.М. Лейцин, изолейцин, валин: биохимические основы разработки новых лекарственных средств. Гродно: ГрГМУ, 2014. 244 с.
75. Шейбак В.М. Мацюк Я.Р. Жмакин А.И. Андреев В.П. Низкомолекулярные биорегуляторы: лейцин. // Труды Гродн. Госмедуниверситета. Гродно. 2003. С. 68-70.
76. Шейбак В.М. Регуляция и патофизиологическое значение метаболизма аминокислот с разветвленной углеводородной цепью. // Здравоохранение. 1999. № 6. С. 25-27.
77. Abdalla S.A.S., Elfaghi R. A perspective on interaction between lipid and branched chain amino acids (BCAA) in developing insulin resistance. // Medicine. 2014. Vol. 1. P. 8-12.
78. Brennan S.C., Davies T.S., Schepelmann M., Riccardi D. Emerging roles of the extracellular calcium-sensing receptor in nutrient sensing: control of taste modulation and intestinal hormone secretion. // Br. J. Nutr. 2014. Vol. 111. S16-S22. DOI: 10.1017/S0007114513002250
79. Baquet A., Lavoinne A., Hue L. Comparison of the effects of various amino acids on glycogen synthesis, lipogenesis, and ketogenesis in isolated rat hepatocytes. // Biochem. J. 1991. Vol. 273. P. 57-62.
80. Block K.P., Aftring R.P., Buse M.G. Regulation of rat liver branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase activity by meal frequency and dietary protein. // J. Nutr. 1990. Vol. 120. P. 793-799.
81. Bloomgarden Z. Diabetes and branched-chain amino acids: What is the link? // J Diabetes. 2018. Vol. 10. No. 5. P. 350-352. DOI: 10.1111/1753-0407.12645
82. Cemin H.S., Tokach M.D., Woodworth J.C., Dritz S.S., DeRouchey J.M., Goodband R.D. Branched-chain amino acid interactions in growing pig diets. //Transl. Anim. Sci. 2019. Vol. 3. No.4. P. 1246-1253. DOI: 10.1093/tas/txz087
83. Cummings D.E., Overduin J. Gastrointestinal regulation of food intake. // J. Clin. Invest. 2007. Vol. 117. P.13-23. DOI: 10.1172/JCI30227
84. Columbus D.A., Fiorotto M.L., Davis T.A. Leucine is a major regulator of muscle protein synthesis in neonates. // Amino Acids. 2015. Vol. 47. No. 2. P. 259-270. DOI: 10.1007/s00726-014-1866-0
85. Columbus D.A., Steinhoff-Wagner J., Suryawan A., Nguyen H.V., Hernandez-Garcia A., Fiorotto M.L., Davis T.A. Impact of prolonged leucine supplementation on protein synthesis and lean growth in neonatal pigs. //Am. J. Physiol. Endocrinol. Metabol. 2015. Vol. 309. P. 601-610.
86. Chotechuang N., Azzout-Marniche D., Bos C. mTOR, AMPK, and GCN2 coordinate the adaptation of hepatic energy metabolic pathways in response to protein intake in the rat. // Am. J. Physiol. Endocr. Metab. 2009. Vol. 297. P. 1313-1323.
87. Duan Y.H., Zeng L.M., Li F.N., Kong X.F., Xu K., Guo Q.P., Wang W.L., Zhang L.Y. β-hydroxy-β-methyl butyrate promotes leucine metabolism and improves muscle fibre composition in growing pigs. // J. Anim. Physiol. Anim. Nutr. (Berl). 2018. Vol. 102. No. 5. P. 1328-1339. DOI: 10.1111/jpn.12957
88. Duan Y., Li F., Li Y., Tang Y., Kong X., Feng Z., Anthony T.G., Watford M., Hou Y., Wu G., Yin Y. The role of leucine and its metabolites in protein and energy metabolism. // Amino Acids. 2016. Vol. 48. P. 41-51.
89. Davis T.A., Fiorotto M.L., Suryawan A. Bolus vs. continuous feeding to optimize anabolism in neonates. // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metabol. Care. 2015. Vol. 18. P. 102-108.
90. Davis T.A., Suryawan A., Orellana R.A., Fiorotto M.L., Burrin D.G. Amino acids and insulin are regulators of muscle protein synthesis in neonatal pigs. // Animal. 2010. Vol. 4. P. 1790-1796. DOI: 10.1017/S1751731110000984
91. Davis T.A., Suryawan A., Orellana R.A., Nguyen H.V., Fiorotto M.L. Postnatal ontogeny of skeletal muscle protein synthesis in pigs. // J. Anim. Sci. 2008. Vol. 86. P. E13-18.
92. Erimbetov K.T., Obvintseva O.V., Fedorova A.V., Zemlyanoy R.A., Solovieva A.G. Phenotypic regulation of animal skeletal muscle protein metabolism. // Ukrain. J. Ecol. 2019. Т. 9. No 4. P. 651-656. DOI: 10.15421/2019_804
93. Freund H., Yoshimura N., Lunetta L., Fischer J. The role of the branched-chain amino acids in decreasing muscle catabolism in vivo. // Surgery. 1978. Vol. 83. P. 611-618.
94. Figueroa J. L., Lewis A. J., Miller P. S., Fischer R. L., Diedrichsen R. M. Growth, carcass traits, and plasma amino acid concentrations of gilts fed low-protein diets supplemented with amino acids including histidine, isoleucine, and valine. // J. Аnim. Sci. 2003. Vol. 81. P. 1529-1537. 10.2527/2003.8161529 x. DOI: 10.2527/2003.8161529x
95. Gannon N.P., Schnuck J.K., Vaughan R.A. BCAA Metabolism and Insulin Sensitivity - Dysregulated by Metabolic Status? // Mol. Nutr. Food Res. 2018. Vol. 62. No. 6. e1700756. DOI: 10.1002/mnfr.201700756
96. Goodman C.A., Mayhew D.L., Hornberger T.A. Recent progress toward understanding the molecular mechanisms that regulate skeletal muscle mass. // Cell Signal. 2011. Vol. 23. P. 1896-1906.
97. Herman M.A., Peroni O.D., Kahn B.B. Adipose-specific overexpression of Glut-4 causes hypoglycemia by altering branched chain amino acid metabolism. // Diabetes. 2006. Vol. 55. P. 311.
98. Holeček M. The role of skeletal muscle in the pathogenesis of altered concentrations of branched-chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine) in liver cirrhosis, diabetes, and other diseases. // Physiol. Res. 2021. Vol. 70. No 3. P. 293-305. DOI: 10.33549/physiolres.934648
99. Holeček M. Why are branched-chain amino acids increased in starvation and diabetes? // Nutrients. 2020. Vol. 12. No 10. P. 3087-3095. DOI: 10.3390/nu12103087
100. Holeček M. Branched-chain amino acids in health and disease: metabolism, alterations in blood plasma, and as supplements. // Nutr. Metab. (Lond). 2018. Vol. 15. P. 15-33. DOI: 10.1186/s12986-018-0271-1
101. Holeček M. Branched-chain amino acids and branched-chain keto acids in hyperammonemic states: metabolism and as supplements. // Metabolites. 2020. Vol.10. No 8. P. 324. DOI: 10.3390/metabo10080324
102. Hedden M.P., Buse M.G. General stimulation of muscle protein synthesis by branched chain amino acids in vitro. // Exp. Biol. Med. 1979. Vol. 160. P. 410-415. DOI: 10.3181/00379727-160-40460
103. Jewell J.L., Russell R.C., Guan K.L. Amino acid signalling upstream of mTOR. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2013. Vol. 14. P. 133-139. DOI: 10.1038/nrm3522
104. Kwon W.B., Touchette K.J., Simongiovanni A., Syriopoulos K., Wessels A., Stein H.H. Excess dietary leucine in diets for growing pigs reduces growth performance, biological value of protein, protein retention, and serotonin synthesis. // J. Anim Sci. 2019. Vol. 97. No.10. P.4282-4292. DOI: 10.1093/jas/skz259
105. Kwon W.B., Soto J.A., Stein H.H. Effects on nitrogen balance and metabolism of branched-chain amino acids by growing pigs of supplementing isoleucine and valine to diets with adequate or excess concentrations of dietary leucine. // J. Anim. Sci. 2020. Vol. 98. No.11. skaa346. org/. DOI: 10.1093/jas/skaa346
106. Kainulainen H., Hulmi J.J., Kujala U.M. Potential role of branched-chain amino acid catabolism in regulating fat oxidation. // Exerc. Sport Sci. Rev. 2013. Vol. 41. P. 194-200. DOI: 10.1097/JES.0b013e3182a4e6b6
107. Laufenberg L.J., Pruznak A.M., Navaratnarajah M., Lang C.H. Sepsis-induced changes in amino acid transporters and leucine signaling via mTOR in skeletal muscle. //Amino Acids. 2014. Vol. 46. P. 2787-2798.
108. Lee J., Vijayakumar A., White P.J., Xu Y., Ilkayeva O., Lynch C.J., Newgard C.B., Kahn B.B. BCAA supplementation in mice with diet-induced obesity alters the metabolome without impairing glucose homeostasis. // Endocrinology. 2021. Vol. 162. No. 7: bqab062. DOI: 10.1210/endocr/bqab062
109. Layman D.K., Evans E., Baum J.I. Dietary protein and exercise have additive effects on body composition during weight loss in adult women. // J. Nutr. 2005. Vol. 135. P. 1903-1910.
110. Lei J., Feng D., Zhang Y., Dahanayaka S., Li X., Yao K. Regulation of leucine catabolism by metabolic fuels in mammary epithelial cells. // Amino Acids. 2012. Vol. 43. P. 2179-2189. DOI: 10.1007/s00726-012-1302-2
111. Li P., Knabe D.A., Kim S.W., Lynch C.J., Hutson S.M., Wu G. Lactating porcine mammary tissue catabolizes branched-chain amino acids for glutamine and aspartate synthesis. // J. Nutr. 2009. Vol. 139. P. 1502-1509. DOI: 10.3945/jn.109.105957
112. Li Y.H., Li F.N., Duan Y.H., Guo Q.P., Wen C.Y., Wang W.L., Huang X.G., Yin Y.L. Low-protein diet improves meat quality of growing and finishing pigs through changing lipid metabolism, fiber characteristics, and free amino acid profile of the muscle. // J. Anim. Sci. 2018. Vol. 96. No. 8. P. 3221-3232.
113. Lynch C.J., Adams S.H. Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance. // Nat. Rev. Endocrinol. 2014. Vol. 10. P. 723-736. DOI: 10.1038/nrendo.2014.171
114. Monirujjaman Md., Ferdouse A. Metabolic and physiological roles of branched-chain amino acids. // Mol. Biol. 2014. Vol. 6. P. 66-72. org/. DOI: 10.1155/2014/364976
115. Manjarín R., Columbus D.A., Suryawan A., Nguyen H.V., Hernandez-García A.D., Nguyet-Minh Hoang N-M., Marta L. Fiorotto M.L., Davis T. Leucine supplementation of a chronically restricted protein and energy diet enhances mTOR pathway activation but not muscle protein synthesis in neonatal pigs. // Amino Acids. 2016. Vol. 48. No. 1. P. 257-267. DOI: 10.1007/s00726-015-2078-y
116. Mann G., Mora S., Madu G., Adegoke O.A.J. Branched-chain amino acids: catabolism in skeletal muscle and implications for muscle and whole-body metabolism. // Front Physiol. 2021. Vol. 12. P. 702-826. DOI: 10.3389/fphys.2021.702826
117. Meijer A.J. Amino acid regulation of autophagosome formation. // Meth. Mol. Biol. 2008. Vol. 445. P. 89-109.
118. Nie C., He T., Zhang W., Zhang G., Ma X. Branched chain amino acids: beyond nutrition metabolism. // Int. J. Mol. Sci. 2018. Vol. 19. No. 4. P. 954. DOI: 10.3390/ijms19040954
119. Nishimura J., Masaki T., Arakawa M., Seike M., Yoshimatsu H. Isoleucine prevents the accumulation of tissue triglycerides and upregulates the expression of PPARα and uncoupling protein in diet-induced obese mice. // J. Nutr. 2010. Vol. 140. P. 496-500. DOI: 10.3945/jn.109.108977
120. Nair K.S., Short K.R. Hormonal and signaling role of branched-chain amino acids. // J. Nutr. 2005. Vol. 135. P. 1547-1552.
121. Newgard C.B., An J., Bain J.R., Muehlbauer M.J., Stevens R.D., Lien L.F. A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obese and lean humans and contributes to insulin resistance. // Cell Metab. 2009. Vol. 9. P. 311-326. DOI: 10.1016/j.cmet.2009.02.002
122. Negro M., Giardina S., Marzani B., Marzatico F. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects muscle recovery and the immune system. // J. Sports Med. Phys. Fitness. 2008. Vol. 48. P. 347-351.
123. O’Connor P.M., Kimball S.R., Suryawan A., Bush J.A., Nguyen H.V., Jefferson L.S., Davis T.A. Regulation of translation initiation by insulin and amino acids in skeletal muscle of neonatal pigs. // Am. J. Physiol. Endocr. Metabol. 2003. Vol. 285. P. 40-53.
124. Rudar M., Columbus D.A., Steinhoff-Wagner J., Suryawan A., Nguyen H. V., Fleischmann R., Davis T. A., Fiorotto M. L. Leucine supplementation does not restore diminished skeletal muscle satellite cell abundance and myonuclear accretion when protein intake is limiting in neonatal pigs. // J. Nutr. 2020. Vol. 150. P. 22-30. DOI: 10.1093/jn/nxz216
125. Ryan K.K., Seeley R.J. Food as a hormone/// Science. 2013. Vol. 339. P. 918-926. DOI: 10.1126/science.1234062
126. Riazi R., Wykes L.J., Ball R.O. The total branched chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-[1-13C]phenylalanine. // J. Nutr. 2003. Vol. 133. P. 1383-1389.
127. Rozengurt E, Sternini C. Taste receptor signaling in the mammalian gut. // Curr. Opin Pharmacol. 2007. Vol. 7. P. 557-562. DOI: 10.1016/j.coph.2007.10.002
128. Saha A.K., Xu X.J., Lawson E. Downregulation of AMPK accompanies leucine- and glucose-induced increases in protein synthesis and insulin resistance in rat skeletal muscle. // Diabetes. 2010. Vol. 59. No 10. P. 2426-2434.
129. Tato I., Bartrons R., Ventura F., Rosa J.L. Amino acids activate mammalian target of rapamycin complex 2 (mTORC2) via PI3K/Akt signaling. // J. Biol. Chem. 2011. Vol. 286. P. 6128-6142. DOI: 10.1074/jbc.M110.166991
130. Tanti J.F., Jager J. Cellular mechanisms of insulin resistance: role of stress-regulated serine kinases and insulin receptor substrates (IRS) serine phosphorylation. // Curr. Opin Pharmacol. 2009. Vol. 9. P. 753-762. DOI: 10.1016/j.coph.2009.07.004
131. Teodoro G.F.R., Vianna D., Torres-Leal F.L., Pantaleão L.C., Matos-Neto E.M., Donato J. // J. Nutr. 2012. Vol. 142. P. 924-930. DOI: 10.3945/jn.111.146266
132. Wijekoon E.P., Skinner C., Brosnan M.E. Amino acid metabolism in the Zucker diabetic fatty rat: effects of insulin resistance and of type 2 diabetes. // Can. J. Physiol. Pharm. 2004. Vol. 82. P. 506-514.
133. Wu G. Functional amino acids in nutrition and health. // Amino Acids. 2013. Vol. 45. P. 407-411. DOI: 10.1007/s00726-013-1500-6
134. You J.S., Anderson G.B., Dooley M.S., Hornberger T.A. The role of mTOR signaling in the regulation of protein synthesis and muscle mass during immobilization in mice // Disease models & mechanisms. 2015. Vol. 8. P. 1059-1069.
135. Zhang S., Zeng X., Ren M., Mao X., Qiao S. Novel metabolic and physiological functions of branched chain amino acids: a review. // J. Anim. Sci. Biotechnol. 2017. Vol. 8. P. 10-20. DOI: 10.1186/s40104-016-0139-z
136. Zhang Q., Hou Y., Bazer F.W., He W., Posey E.A., Wu G. Amino acids in swine nutrition and production. // Adv. Exp. Med. Biol. 2021. Vol. 1285. P. 81-107. DOI: 10.1007/978-3-030-54462-1_6
137. Zhao Y., Hawes J., Popov K.M. Site-directed mutagenesis of phosphorylation sites of the branched chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex. // J. Biol. Chem. 1994. 269. P. 18583-18587.
138. Zheng L., Wei H., He P., Zhao S., Xiang Q., Pang J., Peng J. Effects of supplementation of branched-chain amino acids to reduced-protein diet on skeletal muscle protein synthesis and degradation in the fed and fasted states in a piglet model. // Nutrients. 2016. Vol. 9. No 1. P. 17-25. 10.3390/nu9010017 (a). DOI: 10.3390/nu9010017(a)
139. Zheng L., Wei H., Cheng C., Xiang Q., Pang J., Peng J. Supplementation of branched-chain amino acids to a reduced-protein diet improves growth performance in piglets: involvement of increased feed intake and direct muscle growth-promoting effect. // Br. J. Nutr. 2016. Vol. 115. No 12. P. 2236-2245. 10.1017/S0007114516000842. (b). DOI: 10.1017/S0007114516000842.(b)
140. Zheng L., Wei H., Cheng C., Xiang Q., Pang J., Peng J. Supplementation of branched-chain amino acids to a reduced-protein diet improves growth performance in piglets: involvement of increased feed intake and direct muscle growth-promoting effect // Br. J. Nutr. 2016. Vol. 115. No 12. - P. 2236-2245. 10.1017/S0007114516000842. (b).
Выпуск
Другие статьи выпуска
Цель работы – сравнение двух методов оценки питательности кормов и жировых добавок при нормировании питания высокопродуктивного молочного скота: 1) инкубирование in sacco в рубце и метод мобильных мешочков в кишечнике, и 2) определение переваримости и усвояемости энергии кормового жира на основании дифференциальных балансовых опытах на коровах. Изучение переваримости липидов в рубце и кишечнике показало, что липиды исследованных кормов на 60-86% подвергались перевариванию в рубце и только от 4,3 до 16% липидов корма переваривалось в кишечнике. Установлено, что в сравнении с грубыми кормами, переваримость жира в рубце и в кишечнике выше у зерновых кормов и шротов. Изучение переваримости коммерческих «защищенных» кормовых жиров с использованием двух методов показало, что только небольшая часть исследованных образцов обладают необходимыми характеристиками для этого класса кормовых средств. Результаты определения переваримости, оцененные в опытах на оперированных животных и полученные расчётным путём, существенно не различались.. Разница в показателях общей переваримости жировой добавки, оцененной разными методами, составила 4,1 абс.% и 7 отн.%. Заключили, что оценку питательной и энергетической ценности можно проводить и инкубационным методом, и путём проведения балансовых опытов.
Жирнокислотный состав животноводческой продукции оказывает большое влияние на её качество; в частности, жирные кислоты подкожного жира в значительной степени определяют пищевую и технологическую ценность продуктов из свинины Целью данной работы было исследование проявлений устойчивости и вариабельности взаимосвязей жирнокислотного состава и содержания общих липидов в подкожной жировой ткани у свиней. В течение 3-х лет проводились опыты на свиньях в периоды доращивания и откорма, по обобщённым результатам которых установлены закономерные связи между процентным содержанием индивидуальных жирных кислот и количеством общих липидов в подкожном жире в период откорма. В частности, для четырёх основных жирных кислот: FAΣ = -20,5 + 1,13 × TL (P<0.001); C16 = -6,11 + 0,28 × TL (P<0.001); C18 = -2,63 + 0,17 × TL (P<0.001); C18:1 = -13,2 + 0,56 × TL (P<0.001); C18:2 = 0,28 + 0,06 × TL (P<0.001), где: FAΣ – содержание суммы жирных кислот, г/100 г общих липидов; TL – содержание общих липидов в подкожном жире, г/100 г ткани; C16-C18:2 – содержание индивидуальных жирных кислот, % от суммы ЖК. В дальнейшем предполагается изучить возможности данного способа анализа при исследовании жирнокислотного состава подкожного жира, в том числе для экспрессного анализа его качества.
Целью работы было изучение физиологического состояния, формирования колострального иммунитета и неспецифической резистентности у новорождённых телят, полученных от коров, которым в предотельный период было произведено однократно парентеральное введение раствора нуклеината натрия (НН). Опыт выполнен в осенне-зимний период, объекты исследования – 10 глубокостельных коров чёрно-пестрой породы и полученные от них телята. Коровам опытной группы за 3-9 дней перед отёлом вводили 0,2%-й водный раствор НН в дозе 5 мл внутримышечно, однократно. Коровам контрольной группы вводили 0,9%-ый раствор натрия хлорида в дозе 5 мл внутримышечно, однократно. Определяли уровень общих иммуноглобулинов и титруемую кислотность молозива 1-го и 5-го удоя у коров контрольной и опытной групп, у телят на 2-е и 10-е сутки жизни исследовали клеточный и биохимический состав крови. У новорождённых телят измеряли температуру тела, пульс, частоту дыхательных движений на 2-е, 10-е и 30-е сутки жизни, фиксировали время появления сосательного рефлекса и уверенной позы стояния. Применение 0,2%-го раствора НН глубокостельным коровам способствовало повышенному выделению в составе молозива иммуногенных факторов и повышению титруемой кислотности молозива. В крови новорождённых телят опытной группы отмечено повышение в сравнении с контролем уровня лейкоцитов, общего белка, гамма-глобулинов, альбуминов, а также бета-глобулинов на протяжении всего периода исследования. Показатели бактерицидной и лизоцимной активности сыворотки крови, фагоцитарной активности нейтрофилов и фагоцитарного индекса были выше в опытной группе (P<0.05). Телята, родившиеся от коров опытной группы, росли более крепкими и активными, среднесуточный прирост ЖМ за 4 месяца выращивания был выше в опытной группе. Заключили, что однократное парентеральное введение стельным коровам водного раствора НН за 3-9 дней до отёла оказывает положительное влияние на физиологическое состояние, формирование колострального иммунитета и становление неспецифической резистентности у новорождённых телят.
Рутинное использование результатов генотипирования по ДНК-маркерам регламентировано Приказом МСХ Российской Федерации в 2021 г. и осуществляется в ряде племенных свиноводческих предприятий. Одними из наиболее востребованных в практической работе являются ДНК-маркеры генов ESR1 (оказывает влияние на репродуктивные признаки свиней) и IGF2 (ген инсулиноподобного фактора роста – 2, ассоциированный с мясными и откормочными качествами свиней). Оптимизация тест-систем и диагностикумов в части снижения себестоимости и трудоемкости, а также повышения точности за счет нивелирования фактора субъективности характеризуется практической значимостью. Прогресс, достигнутый за последние десятилетия в области детекции полиморфизмов, позволяет использовать альтернативные методы идентификации генетических вариантов. Одним из таких методов является ПЦР с детекцией результатов в режиме реального времени (ПЦР-РВ), который авторы использовали при разработке тест-систем анализа полиморфизма генов ESR и IGF2. В данной статье изложены принципы создания тест-систем детекции полиморфизма вышеизложенных генов методом ПЦР-РВ, причем дизайн системы предусматривает амплификацию и генотипирование ДНК как симплексном, так и в мультиплексном режиме, и продемонстрированы результаты генотипирования с их использованием. Предложенные тест-системы предусматривают использование реактивов отечественных производителей, позволяют снизить временные и материальные затраты, повысить точность генотипирования. Сопоставление результатов исследований с использованием разработанной тест-системы и полученных посредством использования традиционных методов генотипирования (ПЦР-ПДРФ) продемонстрировали 100% совпадение. Таким образом, предложенные тест-системы детекции полиморфизма генов ESR1 и IGF2 методом ПЦР-РВ могут быть с успехом использованы для генотипирования свиней различных пород.
Цель работы – систематизация концептуальных и методических аспектов использования новых информационных технологий в животноводстве, в том числе в плане развития теории и практики донозологического мониторинга физиологических функций и раннего прогнозирования жизнеспособности высокопродуктивных коров. Рассмотрены основные составляющие новых IT в животноводстве – технологии сбора, передачи и хранения данных, использование технологий Big Data в системах физиологического мониторинга, когнитивные технологии, моделирование продукционных процессов. Проанализированы открывающиеся перспективы для оценки и прогнозировании жизнеспособности высокопродуктивных животных. Новые технические средства для сбора физиологически значимой информации позволяют кардинально увеличить объём измерительных данных, получаемых на всей субпоуляции и на протяжении всей жизни животного, что резко повышает возможности для мониторинга, диагностики и оптимизации сложных многофакторных продукционных процессов. Новизна этого подхода состоит в переносе акцентов от борьбы с «болезнями продуктивности» к вопросам их профилактики на основе исключения факторов риска на всех этапах онтогенеза, создания адаптивных систем кормления, внедрения новых методов медицинской интроскопии, дистанционной диагностики и физиологического мониторинга, а также поддержания комфортных условий (welfare) эксплуатации высокопродуктивных животных. Для успешного применения BD-технологий большое значение имеет наличие развитой «аналитики» (статистического анализа, вычислительного моделирования т. д.), поэтому на первых этапах критическим фактором обычно бывает дефицит подготовленных профильных специалистов. Требованием времени стал заказ на организацию системы «Зоофизтеха», по аналогии с существующими в области земледелия/растениеводства институтами агрофизического профиля. В конечном счёте, целью разведения и воспроизводства молочного скота должно быть получение популяций высокоудойных коров со сбалансированным соотношением объёма вымени и функциональных резервов висцеральных систем, обеспечивающим оптимальный уровень синтеза компонентов молока, исключающим возникновение метаболических дисфункций и снижение качества молочной продукции.
Проблема повышения эффективности мясного скотоводства на современном этапе в значительной мере решается на пути совершенствования технологий кормления животных, в частности, за счёт применения биологически активных добавок для повышения эффективности использования кормов. Одним из важнейших факторов повышения мясной продуктивности является оптимизация протеинового питания животных. Белковый обмен является неотъемлемой частью азотистого обмена. Мочевина и аммиак – конечные продукты азотистого обмена, а уровень интермедиатов цикла мочевины (орнитинового цикла) можно регулировать, водействуя на активность ключевых ферментов цикла. N-карбамоилглутамат (NКГ) - неметаболизируемый аналог N-ацетилглутамата, аллостерического активатора первой ферментативной реакции цикла мочевины, является эффективным агонистом и регулятором карбамоилфосфатсинтетазы. Применение кормовой добавки NКГ обеспечивает более полную конверсию азота мочевины и аммиака в эндогенный белок и повышает мясную продуктивность сельскохозяйственных животных, что подтверждено многочисленными работами зарубежных и отечественных ученых. Цель обзора – систематизировать данные о влияние кормовой добавки NКГ воспроизводительную функцию, мясную и молочную продуктивность животных, особенно КРС. В разделах обзора рассмотрены основные направления действия NКГ: 1) активность цикла мочевины; 2) продуктивность животных; 3) рубцовое пищеварения 4) состав и функциональную активность микробиоты рубца у жвачных животных. Сделан вывод о необходимости детальных исследований влияния добавок NКГ на продуктивно-хозяйственные признаки и физиолого-биохимические показатели у жвачных животных, выращиваемых в условиях, характерных для нашей страны,
В последние годы прогресс в области микробиологии и генной инженерии создал предпосылки для создания широкого спектра ферментных препаратов (ФП) для использования в животноводстве. Перспективность этого направления несомненна, однако на пути к получению высокоактивных препаратов с заданными свойствами возникает ряд проблем методологического характера. Основная проблема заключается в том, что по результатам изучения экзогенных ферментов in vitro трудно спрогнозировать эффективность их действия в организме животного. Имеются доказательства, что это обусловлено недостаточностью имеющихся данных по составу, концентрации субстратов и их расположению в макромолекулярных комплексах кормов. Обоснованность этого предположения аргументируется в обзоре при рассмотрении особенностей действия различных ФП и их влияния на эффективность использования питательных веществ корма у моногастричных животных (свиньи, бройлеры). Основные разделы обзора: факторы, влияющие на действие карбогидраз; в кормлении животных; фитазы, протеазы, полиферментные препараты; влияние состава полиферментных препаратов на продуктивность. Экзогенные ферменты, потребляемые с кормом, вмешиваются в действие эволюционно сложившейся природной системы пищеварения и не подвержены биологической регуляции в желудочно-кишечном тракте. Под влиянием экзогенных ферментов изменяются секреция пищеварительных ферментов и микробиом кишечника, что оказывает влияние на иммунную систему. Механизмы взаимодействия экзогенных и эндогенных ферментов изучены недостаточно. По аналогии с составом природных ферментов предпринимаются попытки создания полиферментных смесей экзогенных ферментов, однако прогнозировать их действие в организме животных ещё сложнее по сравнению с моноферментными препаратами. Неустойчивость результатов использования ФП в кормлении животных в основном обусловлена уровнем знаний у разработчиков и потребителей, недостаточным для адекватного подбора ферментов с учётом изменчивости субстратного состава кормов. Поэтому принимать решение о применении ферментных препаратов целесообразно после проведения их испытаний на фоне реального состава комбикормов.
Статистика статьи
Статистика просмотров за 2026 год.
Издательство
- Издательство
- ВИЖ
- Регион
- Россия, Подольск
- Почтовый адрес
- 142132, Россия, Московская область, Городской округ Подольск, поселок Дубровицы, дом 60
- Юр. адрес
- 142132, Россия, Московская область, Городской округ Подольск, поселок Дубровицы, дом 60
- ФИО
- Зиновьева Наталия Анатольевна (Директор)
- E-mail адрес
- priemnaya-vij@mail.ru
- Контактный телефон
- +7 (496) 7651163
- Сайт
- https://www.vij.ru